Das Schema beinhaltet mehrere, schwache und kooperative Wechselwirkungen zwischen den beiden Ca 2+ -Sätzen Bindungsstellen auf Troponin und zwischen diesen Stellen und Aktin, Troponin T und Troponin I. Im entspannten Muskel kann Myosin aufgrund der starken hemmenden Wechselwirkungen von Troponin und Tropomyosin am dünnen Filament nicht an Aktin binden. Diese hemmenden Wechselwirkungen werden gemildert, wenn Ca 2+ bindet an die regulatorische Stelle von Troponin und führt zu einer Konformationsänderung im Troponin-Tropomyosin-Komplex. Diese Bewegung ermöglicht es Myosin, sich an Aktin zu binden und die Querbrücken zu bilden, die für die Krafterzeugung verantwortlich sind.
Die Anzahl der gebildeten Querbrücken hängt vom Ca 2+ ab Konzentration und der Grad der kooperativen Bindung von Ca 2+ zu Troponin. Bei niedrigem Ca 2+ Konzentrationen ist die Anzahl der gebildeten Querbrücken durch die Verfügbarkeit von Ca 2+ begrenzt Bindungsstellen auf Troponin. Als Ca 2+ Konzentration steigt, mehr Ca 2+ Ionen binden an Troponin und die Anzahl der gebildeten Querbrücken nimmt zu. Allerdings bei hohem Ca 2+ Konzentrationen, die kooperative Bindung von Ca 2+ zu Troponin nimmt ab und auch die Anzahl der gebildeten Querbrücken nimmt ab.
Die Abnahme der Anzahl der gebildeten Querbrücken bei hohem Ca 2+ Konzentrationen beruhen auf der Tatsache, dass die kooperative Bindung von Ca 2+ zu Troponin führt zu einer Konformationsänderung im Troponin-Tropomyosin-Komplex, die zu einer verminderten Affinität von Myosin zu Aktin führt. Es wird angenommen, dass diese verringerte Affinität auf die Tatsache zurückzuführen ist, dass die Konformationsänderung im Troponin-Tropomyosin-Komplex den Tropomyosin-Strang näher an das Aktinfilament bewegt, was die Bindung von Myosin an Aktin sterisch behindert.
Somit ist die Beziehung zwischen Kraft und Ca 2+ Die Empfindlichkeit im Skelettmuskel ist komplex und wird durch die kooperative Bindung von Ca 2+ bestimmt zu Troponin und den daraus resultierenden Konformationsänderungen im Troponin-Tropomyosin-Komplex.
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